biokim referensi

Pada kebanyakan tumbuhan den hewan respirasi yang berlangsung adalah respirasiaerob, namun demikian dapat saja terjadi respirasiaerob terhambat pada sesuatu hal,maka hewan dan tumbuhan tersebut melangsungkan proses fermentasi yaitu prosespembebasan energi tanpa adanya oksigen, nama lainnya adalah respirasi anaerob (Melanie,2007)

http://www.scribd.com/doc/9739014/FERMENTASI

Fermentasi adalah proses produksi energi dalam sel dalam keadaan anaerobik (tanpa oksigen). Secara umum, fermentasi adalah salah satu bentuk respirasi anaerobik, akan tetapi, terdapat definisi yang lebih jelas yang mendefinisikan fermentasi sebagai respirasi dalam lingkungan anaerobik dengan tanpa akseptor elektron eksternal. (sutikno,2009)

http://sutikno.blog.uns.ac.id/2009/04/28/fermentasi-tempe/

Fermentasi adalah proses penghasil energi utama dari berbagai mikroorganisme. Mikroorganisme seperti itu disebut anaeroob, karena mereka mampu hidup dan memecah senyawa organik tanpa oksigen. Beberapa dari organisme tersebut akan mati jika didedahkan dengan oksigen. Dalam hal ini mereka disebut anaerob obligat (Sasmitamihardja, 1996).
Reaksi keseluruhan fermentasi adalah:
C6H12O6 (glukosa) 2CH3−CH2OH (etanol) + 2CO3 (karbohidrat)
Ini berarti, satu molekul glukosa diubah menjadi dua molekul etanol dan dua molekul karbondioksida. Fermentasi seperti glikolisis, adalah serangkaian reaksi yang terjadi tanpa oksigen. Antara proses fermentasi dan proses glikolisis hanya sedikit sekali perbedaannya; sebagian besar reaksi antara terdapat pada kedua jalur (Sasmitamihardja, 1996).

Sasmitamihardja, Dardjat. 1996. Fisiologi Tumbuhan. Bandung: Direktorat Jenderal Pendidikan Tinggi Departemen Pendidikan dan Kebudayaan.

Hexokinase

Pada hewan, peraturan kadar glukosa darah oleh hati adalah bagian vital dari homeostasis. Dalam sel hati, ekstra G6P (glukosa-6-fosfat) dapat dikonversi menjadi G1P untuk konversi glikogen, atau itu alternatif dikonversi oleh glikolisis menjadi asetil-KoA dan kemudian sitrat. Kelebihan citrate diekspor ke sitosol, dimana ATP sitrat lyase akan diperbarui asetil-KoA dan OAA. Asetil-KoA yang kemudian digunakan untuk sintesis asam lemak dan kolesterol sintesis, dua cara penting pemanfaatan kelebihan glukosa bila konsentrasi yang tinggi dalam darah. Hati mengandung heksokinase dan glukokinase; catalyses yang terakhir fosforilasi glukosa untuk G6P dan tidak dihambat oleh G6P. Jadi memungkinkan glukosa untuk dikonversi menjadi glikogen, asam lemak, dan kolesterol bahkan ketika kegiatan heksokinase rendah. Hal ini penting ketika kadar glukosa darah tinggi. Selama hipoglikemia, yang glikogen dapat diubah kembali ke G6P dan kemudian dikonversi menjadi glukosa oleh enzim spesifik hati-glukosa 6-fosfatase. Reaksi balik ini adalah peran penting sel hati untuk menjaga tingkat gula darah selama puasa. Ini penting untuk fungsi otak, karena otak menggunakan glukosa sebagai sumber energi dalam sebagian besar kondisi.

Phosphofructokinase

Fosfofruktokinase adalah titik kontrol penting dalam jalur glikolitik, karena merupakan salah satu langkah ireversibel dan memiliki alosterik kunci efektor, AMP dan fruktosa 2,6-bisphosphate (F2, 6BP).

Fruktosa 2,6-bisphosphate (F2, 6BP) adalah penggerak yang sangat ampuh fosfofruktokinase (PFK-1) yang disintesis ketika F6P difosforilasi oleh fosfofruktokinase kedua (PFK2). Dalam hati, ketika gula darah rendah dan glukagon mengangkat cAMP, PFK2 difosforilasi oleh protein kinase A. inactivates PFK2 fosforilasi, dan domain lain protein ini akan menjadi aktif sebagai fruktosa 2,6-bisphosphatase, yang mengubah F2, 6BP kembali ke F6P . Baik glukagon dan epinefrin menyebabkan tingginya kadar cAMP dalam hati. Hasil dari tingkat yang lebih rendah hati fruktosa-2 ,6-bisphosphate penurunan dalam kegiatan fosfofruktokinase dan peningkatan kegiatan fruktosa 1,6-bisphosphatase, sehingga glukoneogenesis (dasarnya “glikolisis secara terbalik”) lebih disukai. Hal ini konsisten dengan peranan hati dalam situasi seperti itu, karena tanggapan dari hati hormon ini adalah untuk melepaskan glukosa ke dalam darah.

ATP bersaing dengan AMP untuk efektor alosterik situs di PFK enzim. Konsentrasi ATP di dalam sel lebih tinggi daripada AMP, biasanya 100-kali lipat lebih tinggi, tetapi konsentrasi ATP tidak berubah lebih dari sekitar 10% di bawah kondisi fisiologis, sedangkan 10% penurunan hasil ATP dalam sebuah 6-kali lipat di AMP. Dengan demikian, relevansi ATP sebagai efektor alosterik dipertanyakan. Peningkatan AMP adalah sebuah konsekuensi dari penurunan biaya energi dalam sel.

Citrate menghambat fosfofruktokinase saat diuji in vitro dengan meningkatkan efek penghambatan ATP. Namun, diragukan bahwa ini adalah efek yang berarti in vivo, karena dalam sitosol sitrat terutama dimanfaatkan untuk konversi menjadi asetil-KoA untuk asam lemak dan kolesterol sintesis.

Pyruvate kinase

Enzim ini mengkatalisis langkah terakhir glikolisis, di mana piruvat dan ATP terbentuk. Peraturan enzim ini dibahas dalam topik utama, piruvat kinase.

Post-proses glikolisis

Proses keseluruhan glikolisis adalah:

glukosa + 2 NAD + + 2 ADP + 2 Pi → 2 piruvat + 2 NADH + 2 H + + 2 ATP + 2 H2O

Jika glikolisis adalah untuk terus tanpa batas waktu, seluruh NAD + akan digunakan, dan glikolisis akan berhenti. Untuk memungkinkan glikolisis untuk melanjutkan, organisme harus dapat mengoksidasi NADH kembali ke NAD +.

Langkah pertama dalam glikolisis adalah fosforilasi glukosa oleh sebuah keluarga enzim yang disebut hexokinases untuk membentuk glukosa 6-fosfat (G6P). Reaksi ini mengkonsumsi ATP, tetapi ia bertindak untuk menjaga konsentrasi glukosa rendah, terus-menerus mempromosikan transportasi glukosa ke dalam sel melalui membran plasma transporter. Selain itu, blok glukosa dari bocor keluar – kekurangan sel transporter untuk G6P. Glukosa mungkin alternatif dapat dari phosphorolysis atau hidrolisis pati intraselular atau glikogen.

D-Glucose (Glc)	Hexokinase(HK) a transferase		α-D-Glucose-6-phosphate (G6P)
	ATP	H+ +ADP

Pada hewan, sebuah isozyme dari heksokinase disebut glukokinase juga digunakan dalam hati, yang memiliki afinitas yang jauh lebih rendah untuk glukosa (Km di sekitar glycemia normal), dan berbeda dalam peraturan properti. Afinitas substrat yang berbeda dan peraturan alternatif enzim ini merupakan cerminan dari peran hati dalam menjaga kadar gula darah.

Kofaktor: Mg2 +

G6P kemudian disusun kembali menjadi fruktosa 6-fosfat (F6P) oleh glukosa fosfat isomerase. Fruktosa juga dapat memasukkan jalur glikolitik oleh fosforilasi pada titik ini.

α-D-Glucose 6-phosphate (G6P)	Phosphoglucose isomerase an isomerase		β-D-Fructose 6-phosphate (F6P)

Perubahan dalam struktur adalah isomerization, di mana telah G6P dikonversikan ke F6P. Membutuhkan reaksi enzim, phosphohexose isomerase, untuk melanjutkan. Reaksi ini reversibel secara bebas di bawah kondisi sel normal. Namun, sering didorong ke depan karena konsentrasi rendah F6P, yang terus-menerus dikonsumsi selama langkah berikutnya glikolisis. Kondisi F6P tinggi konsentrasi reaksi ini mudah berjalan terbalik. Fenomena ini dapat dijelaskan melalui Prinsip Le Chatelier.

Pengeluaran energi ATP lain dalam langkah ini adalah dibenarkan dalam 2 cara: The glikolitik proses (sampai dengan langkah ini) sekarang ireversibel, dan energi disediakan mendestabilkan molekul. Karena reaksi dikatalisis oleh fosfofruktokinase 1 (PFK-1) adalah penuh semangat sangat menguntungkan, pada dasarnya tidak dapat diubah, dan jalur yang berbeda harus digunakan untuk melakukan konversi selama glukoneogenesis sebaliknya. Hal ini membuat reaksi titik regulasi kunci (lihat di bawah). Ini juga merupakan langkah rate limiting.

β-D-Fructose 6-phosphate (F6P)	phosphofructokinase(PFK-1) a transferase		β-D-Fructose 1,6-bisphosphate (F1,6BP)
	ATP	H+ + ADP

Reaksi yang sama juga dapat dikatalisis oleh pyrophosphate tergantung fosfofruktokinase (PFP atau PPI-PFK), yang ditemukan di sebagian besar tumbuhan, beberapa bakteri, archea dan protista tetapi tidak pada hewan. Enzim ini menggunakan pyrophosphate (PPI) sebagai donor fosfat, bukan ATP. Ini merupakan reaksi reversibel, meningkatkan fleksibilitas glikolitik metabolisme. Sebuah jarang ADP-PFK tergantung varian enzim telah diidentifikasi dalam archaean spesies.

Kofaktor: Mg2 +

Mendestabilisasi molekul dalam reaksi sebelumnya memungkinkan cincin heksosa untuk dibagi oleh aldolase menjadi dua triose gula, dihydroxyacetone fosfat, keton, dan gliseraldehida 3-fosfat, aldehida. Ada dua kelas aldolases: kelas I aldolases, hadir pada hewan dan tumbuhan, dan kelas II yang hadir dalam aldolases jamur dan bakteri; kedua kelas menggunakan berbagai mekanisme yang ketosa berlayar padanya cincin.

β-D-Fructose 1,6-bisphosphate(F1,6BP)	fructose bisphosphate aldolase (ALDO) a lyase		D-glyceraldehyde 3-phosphate (GADP)		dihydroxyacetone phosphate (DHAP)
				+

Cepat Triosephosphate isomerase fosfat dengan interconverts dihydroxyacetone gliseraldehida 3-fosfat (GADP) yang keluar lebih jauh ke dalam glikolisis. Hal ini menguntungkan, karena mengarahkan dihydroxyacetone fosfat ke jalur yang sama seperti gliseraldehida 3-fosfat, menyederhanakan peraturan.

Dihydroxyacetone phosphate (DHAP)	triosephosphate isomerase (TPI) an isomerase		D-glyceraldehyde 3-phosphate (GADP)

Pay-off fase

Paruh kedua glikolisis dikenal sebagai fase off bayar, ditandai dengan keuntungan bersih dari molekul yang kaya energi ATP dan NADH. Sejak glukosa mengarah pada dua triose gula dalam tahap persiapan, masing-masing reaksi dalam fase membayar-off terjadi dua kali per glukosa molekul. Ini menghasilkan 2 molekul NADH dan 4 ATP molekul, mengarah ke keuntungan bersih dari 2 molekul NADH dan 2 molekul ATP dari jalur glikolitik per glukosa.

Para triose gula adalah dehydrogenated dan anorganik fosfat ditambahkan kepada mereka, membentuk 1,3-bisphosphoglycerate.

Hidrogen digunakan untuk mengurangi dua molekul NAD +, pembawa hidrogen, untuk memberikan NADH + H + untuk setiap triose.

glyceraldehyde 3-phosphate (GADP)	glyceraldehyde phosphate dehydrogenase(GAPDH) anoxidoreductase		D-1,3-bisphosphoglycerate (1,3BPG)
	NAD++ Pi	NADH+ H+

Atom hidrogen keseimbangan dan keseimbangan muatan keduanya dipertahankan karena fosfat (Pi) kelompok benar-benar ada dalam bentuk anion fosfat hidrogen (HPO42-) yang berdisosiasi untuk memberikan kontribusi tambahan ion H + dan memberikan tuduhan -3 bersih pada kedua belah pihak.

Langkah ini adalah transfer enzim gugus fosfat dari 1,3-bisphosphoglycerate ke ADP oleh phosphoglycerate kinase, membentuk ATP dan 3-phosphoglycerate. Pada langkah ini, glikolisis telah mencapai titik impas: 2 molekul ATP dikonsumsi, dan 2 molekul baru kini telah disintesis. Langkah ini, salah satu dari dua tingkat fosforilasi substrat-langkah, memerlukan ADP; demikian, ketika sel telah banyak ATP (dan sedikit ADP), reaksi ini tidak terjadi. ATP meluruh karena relatif cepat jika tidak dimetabolisme, ini peraturan penting titik di jalur glikolitik.

1,3-bisphosphoglycerate (1,3-BPG)	phosphoglycerate kinase (PGK) a transferase		3-phosphoglycerate (3-P-G)
	ADP	ATP
	phosphoglycerate kinase (PGK)

ADP benar-benar ada sebagai ADPMg-dan ATP sebagai ATPMg2-, menyeimbangkan -5 pungutan di kedua belah pihak.

Kofaktor: Mg2 +

Mutase sekarang Phosphoglycerate bentuk 2-phosphoglycerate.

3-phosphoglycerate (3PG)	phosphoglycerate mutase (PGM) a mutase		2-phosphoglycerate (2PG)

Enolase berikutnya phosphoenolpyruvate bentuk dari 2-phosphoglycerate.

Kofaktor: 2 Mg2 +: satu “konformasi” ion untuk berkoordinasi dengan kelompok karboksilat substrat, dan satu “katalis” ion yang berpartisipasi dalam dehidrasi.

2-phosphoglycerate (2PG)	enolase (ENO) a lyase		phosphoenolpyruvate (PEP)
		H2O
	enolase (ENO)

Sebuah akhir fosforilasi tingkat substrat sekarang membentuk molekul molekul piruvat dan ATP melalui enzim piruvat kinase. Ini berfungsi sebagai peraturan tambahan langkah, mirip dengan langkah kinase phosphoglycerate.

Kofaktor: Mg2 +

phosphoenolpyruvate (PEP)	pyruvate kinase(PK) a transferase		pyruvate (Pyr)
	ADP + H+	ATP

 Pratiwi, D.A. 2007. BIOLOGI untuk SMA Kelas XII. Jakarta: Erlangga .

http://www.anneahira.com/cara-kerja-enzim.htm